2020口腔执业医师生物化学强化题：蛋白质_第2页

　　参考答案：

　　1.C：5种氨基酸中只有赖氨酸为碱性氨基酸，其等电点为9.74,大于生理pH值，所以带正电荷。

　　2.B：人(或哺乳动物)的必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、组氨酸、精氨酸10种，酪氨酸不是必需氨基酸。

　　3.A：酪氨酸和苯丙氨酸在280nm处的克分子消光系数分别为540和120,所以酪氨酸比苯丙氨酸有较大吸收，而且大多数蛋白质中都含有酪氨酸。肽键的最大吸收在215nm,半胱氨酸的硫原子在280nm和215nm均无明显吸收。

　　4.D：在此4种氨基酸中，只有赖氨酸的R基团可接受氢质子，作为碱，而其它3种氨基酸均无可解离的R侧链。

　　5.B：蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，蛋白质中所含氨基酸的种类和数目相同但排列顺序不同时，其一级结构以及在此基础上形成的空间结构均有很大不同。蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕是蛋白质二级结构的内容，所以B项是正确的。

　　6.B：天然蛋白质的α-螺旋结构的特点是，肽链围绕中心轴旋转形成螺旋结构，而不是充分伸展的结构。另外在每个螺旋中含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,每个氨基酸残基上升高度为0.15nm,所以B不是α-螺旋结构的特点。

　　7.C：蛋白质处于等电点时，净电荷为零，失去蛋白质分子表面的同性电荷互相排斥的稳定因素，此时溶解度最小;加入少量中性盐可增加蛋白质的溶解度，即盐溶现象;因为蛋白质中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性;变性蛋白质的溶解度减小而不是增加，因为蛋白质变性后，近似于球状的空间构象被破坏，变成松散的结构，原来处于分子内部的疏水性氨基酸侧链暴露于分子表面，减小了与水分子的作用，从而使蛋白质溶解度减小并沉淀。

　　8.C：甘氨酸的α-碳原子连接的4个原子和基团中有2个是氢原子，所以不是不对称碳原子，没有立体异构体，所以不具有旋光性。

　　9.A：在蛋白质的空间结构中，通常是疏水性氨基酸的侧链存在于分子的内部，因为疏水性基团避开水相而聚集在一起，而亲水侧链分布在分子的表面以充分地与水作用;蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序，此顺序即决定了肽链形成二级结构的类型以及更高层次的结构;维持蛋白质空间结构的作用力主要是次级键。

　　10.C：β-折叠结构是一种常见的蛋白质二级结构的类型，分为平行和反平行两种排列方式，所以题中C项的说法是错误的。在β-折叠结构中肽链处于曲折的伸展状态，氨基酸残基之间的轴心距离为0.35nm, 相邻肽链(或同一肽链中的几个肽段)之间形成氢键而使结构稳定。

　　11.C：蛋白质二级结构的两种主要类型是α-螺旋结构和β-折叠结构。在α-螺旋结构中肽链上的所有氨基酸残基均参与氢键的形成以维持螺旋结构的稳定。在β-折叠结构中，相邻肽链或肽段之间形成氢键以维持结构的稳定，所以氢键是维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力。离子键、疏水键和范德华力在维持蛋白质的三级结构和四级结构中起重要作用，而二硫键在稳定蛋白质的三级结构中起一定作用。

　　12.D：肽键是连接氨基酸的共价键，它是维持蛋白质一级结构的作用力;而硫键是2分子半胱氨酸的巯基脱氢氧化形成的共价键，它可以存在于2条肽链之间也可以由存在于同一条肽链的2个不相邻的半胱氨酸之间，它在维持蛋白质三级结构中起一定作用，但不是最主要的。离子键和氢键都是维持蛋白质三级结构稳定的因素之一，但此项选择不全面，也不确切。次级键包括氢键、离子键、疏水键和范德华力，所以次项选择最全面、确切。

　　13.A：用凝胶过滤柱层析分离蛋白质是根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法，与蛋白质分子的带电状况无关。在进行凝胶过滤柱层析过程中，比凝胶网眼大的分子不能进入网眼内，被排阻在凝胶颗粒之外。比凝胶网眼小的颗粒可以进入网眼内，分子越小进入网眼的机会越多，因此不同大小的分子通过凝胶层析柱时所经的路程距离不同，大分子物质经过的距离短而先被洗出，小分子物质经过的距离长，后被洗脱，从而使蛋白质得到分离。

　　14.A：蛋白质的变性是其空间结构被破坏，从而引起理化性质的改变以及生物活性的丧失，但其一级结构不发生改变，所以肽键没有断裂。蛋白质变性的机理是维持其空间结构稳定的作用力被破坏，氢键、离子键和疏水键都是维持蛋白质空间结构的作用力，当这些作用力被破坏时空间结构就被破坏并引起变性，所以与变性有关。

　　15.A：蛋白质的一级结构即蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序决定蛋白质的空间构象，因为一级结构中包含着形成空间结构所需要的所有信息，氨基酸残基的结构和化学性质决定了所组成的蛋白质的二级结构的类型以及三级、四级结构的构象;二硫键和次级键都是维持蛋白质空间构象稳定的作用力，但不决定蛋白质的构象;温度及pH影响蛋白质的溶解度、解离状态、生物活性等性质，但不决定蛋白质的构象。

　　16.B：氨基酸即有羧基又有氨基，可以提供氢质子也可以接受氢质子，所以即是酸又是碱，是两性电解质。由氨基酸组成的蛋白质分子上也有可解离基团，如谷氨酸和天冬氨酸侧链基团的羧基以及赖氨酸的侧链氨基，所以也是两性电解质，这是氨基酸和蛋白质所共有的性质;胶体性质是蛋白质所具有的性质，沉淀反应是蛋白质的胶体性质被破坏产生的现象;变性是蛋白质的空间结构被破坏后性质发生改变并丧失生物活性的现象，这三种现象均与氨基酸无关。

　　17.C： 氨基酸分子上的正电荷数和负电荷数相等时的pH值是其等电点，即净电荷为零，此时在电场中不泳动。由于净电荷为零，分子间的净电斥力最小，所以溶解度最小。

　　18.D：Arg是碱性氨基酸，其等电点pI=1/2(pK2+ pK3) =1/2(9.02+12.48)

　　19.C：血红蛋白与氧的结合有正协同效应，所以氧合曲线呈S形。

　　20.C：氨基酸与阳离子交换树脂作用力的大小次序是碱性氨基酸>中性氨基酸>酸性氨基酸。溶液的pH高于等电点时氨基酸带正电，低于等电点时氨基酸带负电。选项中Arg (pI为10.76)所带正电荷最多，与交换树脂亲和力最强，后被洗脱。A sp(pI为2.77)所带负电荷最多，与交换树脂亲和力最弱，先被洗脱。

　　21.B：SDS使蛋白质解离成亚基，并结合大量的SDS，从而使蛋白质分子带有足够的负电荷，消除了蛋白质分子原有的电荷差异，所以电泳速度只取决于蛋白质分子的大小。

　　22.C：曲线向右移动表明血红蛋白结合氧的能力降低，增加CO2的分压均会导致血红蛋白与氧亲和力的下降，促使氧合血红蛋白释放氧，这就是所谓的波耳(Bohr)效应。