免疫球蛋白(英文：immunoglobulin，ig)是一组具有抗体活性的蛋白质，ig由浆细胞产生，主要存在于生物体血液和和其他体液(包括组织液和外分泌液)中，约占血浆蛋白总量的20%;还可分布在b细胞表面。ig的结构具有不均一性，可分为不同的类型;多数ig具有抗体活性，可以特异性识别和结合抗原，并引发一系列生物学效应。免疫球蛋白具有蛋白质的通性，能被多种蛋白水解酶裂解;在乙醇、三氯醋酸或中性盐类中沉淀，常用50%饱和硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中提取抗体球蛋白。血清电泳时免疫球蛋白主要分布于γ区，因而以往曾称抗体为γ球蛋白。其实具抗体活性的球蛋白除存在于γ区外，也可延伸到β区，甚至α2区，这反映了抗体由不同细胞克隆产生的不均一性和结构的多样性。自从发现骨髓瘤患者尿中的本周蛋白是ig的轻链以后，对其氨基酸顺序的研究大大促进了对ig化学性质的了解。

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