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参考答案
一、名词解释
1.被酶作用的物质称为该酶的底物、作用物或基质。
2.指酶对它所催化的反应或反应物有严格的选择性，酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。
3.全酶有酶蛋白和辅助因子结合后形成的复合物称为“全酶”，即全酶=酶蛋白+辅助因子。(辅助因子见维生素一章)。
4.酶的活性部位也称活性中心，是酶分子中直接参与和底物结合，并与酶的催化作用直接有关的部位。它是酶行使催化功能的结构基础。
5.在活性中心以外的某些区域，尚有不与底物直接作用，但使酶表现催化活性所必需的部分。必需基团与维持整个酶分子的空间构象有关。
6.酶原是不具催化活性的酶的前体形式。某种物质作用于酶元使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
7.又叫变构酶，这种酶是寡聚酶，除了活性中心外还有一个别构中心，当专一性的代谢调节物非共价地结合到别构中心时，酶的催化活性即发生改变。
8.使一种酶显示最大活力的温度，称为该酶的最适温度。
9.一种酶只在某-pH范围内，表现出最高的催化活性，此pH值为某酶作用的最适pH。大多数酶的反应速度对pH的变化呈钟罩形曲线，个别的只有钟罩形的一半，木瓜蛋白酶的活力与反应液的pH变化关系不大。
10.凡能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质都称为该酶的激活剂。
11.有些物质能与酶分子上的某些基团，主要是活性中心的一些基团结合，使酶活性中心的结构和性质发生改变，从而引起酶活力下降或丧失，这种作用称为抑制作用。
凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用称为失活作用。蛋白变性剂均可使酶蛋白变性而使酶丧失活性，变性剂对酶的作用没有选择性。
12.酶的活力单位(U)：是指在特定条件下(25℃，最适pH，底物浓度采用饱和浓度)1min内能转化1μmol底物的酶量，或转化底物中1μmol有关基团的酶量。
13.是指在最适条件下，每分钟催化1μmol底物减少或lμmol产物生成所需的酶量。如果酶的底物中有一个以上的可被作用的键或基团时，则一个国际单位指的是每分钟催化lμmol的有关基团或键的变化所需的酶量，温度一般规定为25。C。
14.即katal，简称kat。lkat单位定义为:在最适条件下，每秒钟能使lmol底物转化为产物所需的酶量定为一个kat单位。同理，可使lμmol底物转化的酶量定为lpkat单位;以此类推有毫微kat(nkat)和微微kat(pkat)等。
15.酶的比活力也称为比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂所含的活力单位数来表示;比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指标。对同一种酶来说，酶的比活力越高，纯度越高。
16.当反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度就是Km。
17.在完整细胞的某一代谢过程中，由几个酶组成的反应链体系称为多酶体系。
18.共价调节酶，也称为共价修饰酶，是一类在其他酶的作用下，对其结构进行共价修饰，而使其在活性形式与非活性形式之间互相转变的酶。
19.调节物与别构酶的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合和催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称为别构效应
20.指同一种属中由不同基因或等位基因编码多肤链所组成的单体、纯聚体或杂交体;能催
化相同的化学反应，但理化性质及生物学性质等方面都存在明显差异的一组酶。
21.固定化酶是指经物理的或化学的方法处理，将酶结合到特定的支持物上，使酶变成不易随水流失，即运动受到限制而又能发挥催化作用的酶制剂。这样制备的酶，曾被称为水不溶酶或固相酶或固定化酶。
22.细胞中有该酶的基因，但必须有特定的物质诱导后才产生的酶。
23.效应物的结合使酶活性升高者，称为正效应物或别构激活剂。
24.效应物的结合使酶活性降低者，称为负效应物或别构抑制剂。
25.一个效应物分子与变构酶的变构中心结合后对第二个效应物分子结合的影响称为协同效应。
26.当一个效应物分子和变构酶结合后，影响另一相同的效应物分子与酶的另一部位结合，称为同促效应。
27.如果一分子效应物和酶结合后，影响另一不同的效应物分子与酶的另一部位结合，则称为异促效应。
28.有些别构酶与调节物结合后，本身的构象发生改变，这种新的构象很有利于后续的底物分子或调节物的结合，这些别构酶称为具正协同效应的别构酶。这种别构酶的计[5]曲线为S型。酶具有S形曲线的动力学性质，对于较小的底物浓度的变化，酶反应速度即可作出灵敏的应答。
29.有些别构酶与一分子调节物结合后构象发生改变，这种新的构象不利于后续的底物分子或调节物结合，这些别构酶称为具负协同效应的别构酶。这种别构酶的矿[5]曲线与非别构酶的动力学曲线表观上很相似，但不完全相同。当底物浓度较低时，反应速度上升很快;但随着底物浓度的增加，反应速度却没有较大的改变，即酶反应速度对外界环境中底物浓度的变化不敏感。
30.当酶被底物完全饱和时，每单位时间内每一活性中心或每分子酶所能转换的底物分子数表示一个酶的转换数，因为Umax=K3「Et]，故转换数可用下式表示:
转换数(K3)=Vmax/[Et]
31.有些物质能与酶分子上的某些基团，特别是活性中心的一些基团结合而使酶活性下降或丧失，这种作用称为抑制作用。引起这种抑制作用的物质称为酶的抑制剂。
32.有些抑制剂与酶以非共价键形式结合而引起酶活性降低或丧失，但可用透析等方法除去抑制剂而使酶活性恢复。这种抑制作用称为可逆的抑制作用。
33.有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争，与酶的结合，此种抑制作用称为竞争性抑制作用。磺胺类药物就是根据竞争性抑制作用的原理设计的。
34.有些抑制剂和底物与酶的结合没有竞争性，底物和酶结合后还可与抑制剂结合;若抑制剂与酶结合后还可与底物结合，此种抑制作用称为非竞争性抑制作用。因抑制剂与酶的活性中心以外的部位结合。
35.有些抑制剂与酶以共价键形式结合而引起酶活性降低或丧失，且不能用透析等方法除去抑制剂而使酶活性恢复。这种抑制作用称为不可逆抑制作用。
二、填空题
1.国际酶学委员会，第二大类酶，即转移酶类
2.反应通式:AH2+B==A十BH2,NAD、NADP、FAD、FMN
3.转移，L-丙氨酸或α-酮基戊二酸氨基转移酶
4.两种或两种以上的物质合成一种物质，ATP
5.简单酶类(也称为单体酶或单成分酶)，结合酶类(也称为全酶或复合酶类)
6.酶蛋白，非蛋白质成分
7.一种辅酶或辅基，多种酶蛋白
8.无活性，二者结合成全酶
9.离子键，氢键
10.结合部位，催化部位
11.必需基团与维持整个酶分子的空间构象有关
12.v=Vmax[S]/(Km+[S])
13.ATP，CTP
14.可逆抑制作用，不可逆抑制作用
15.性质，浓度
16.磷酸化/脱磷酸化，腺苷酰化/脱腺苷酰化
17.蛋白质，核酸，包括RNA及DNA
18.正协同效应，负协同效应
19.底物分子，底物以外的其他小分子
20.序变模型，齐变模型
21.酶蛋白，辅酶或辅基
22.专一性，转移电子、原子和功能基团的作用
23.系统，习惯
24.一种或某一类，酶的特异性或作用的专一性
25.反应速度最慢的那步，限速
26.绝对专一性，尿素
27.胰凝乳蛋白酶原，胰蛋白酶
28.活性中心形成或暴露，构象
29.降低反应的活化能，活化分子
30.底物的减少量，产物的生成量
31.不同，尽相同
32.高，纯度
33.咪唑、羟基、巯
34.Asp102、His57、Ser195、氢键
35.邻近定向效应、诱导契合、共价催化、酸碱催化、微环境影响
36.亲和力、亲和力越小
37.多个亚基、调节物、别构、米氏方程、S、双、寡聚酶
责编：chaoli960214