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四、是非题
1.酶是生物催化剂，只能在体内起催化作用。
2.一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合而构成特异的酶。
3.已知的生物催化剂都是具蛋白质性质的酶。
4.调节酶的Km值随酶浓度的变化而变化。
5.Km等于U=l/2Umax时的酶浓度。
6.如果有足够的底物存在，即使有非竞争性抑制剂存在，酶促反应的正常Umax值也能达到。
7.竞争性抑制剂不改变酶促反应的最大速度。
8.几乎所有酶的Km值随酶浓度的变化而变化。
9.催化乳酸转变为丙酮酸的酶属于异构酶类。
10.催化丙酮酸转变为草酣乙酸的酶属于合成酶类。
11.同工酶可催化相同的化学反应，所以结构相同。
12.竞争性抑制剂的存在不改变酶的Km值。
13.金属酶只有在反应体系中加人所需的金属离子时，才表现其活性。
14.酶促反应的速度与酶浓度成正比。
15.共价调节酶的活性受ATP的共价修饰调节。
16.共价调节酶一般都存在两种活性形式。
17.催化可逆反应的酶，对正逆两个方向反应的Km相同。
18.非竞争性抑制剂与酶的活性部位结合后使酶的活性降低。
19.一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合而成为特定的酶分子。
20.一种酶对正、逆向反应都有作用。
21.根据酶所催化的反应类型可将酶分为六大类。
22.根据酶所催化的底物不同，将酶分为六大类。
23.酶的催化效率极高，因为它能改变反应的平衡点。
24.氧化还原酶类的辅酶都是NAD或NADP。
25.裂合酶类催化底物的裂解或其逆过程。
26.胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的构象十分相似。
27.当底物浓度消耗一半时的反应速度即代表米氏常数Km。
28.酶一般是根据它所催化的底物来命名的。
29.催化可逆反应的酶，对正、逆向反应的Km值不同。
30.因酶促反应也是一种化学反应，所以随着温度的升高反应速度加快。
31.最适温度不是酶的特征物理常数。
32.凡能提高酶活性的物质都称为该酶的激活剂。
33.凡抑制剂都能与酶的活性中心结合而使酶的催化活性降低。
34.竞争性抑制剂是指抑制剂与酶的结合有竞争性。
35.非竞争性抑制剂是指抑制剂与酶的结合没有竞争性。
36.反竞争性抑制剂只与ES复合物结合。
37.当反应体系中有反竞争性抑制剂存在时，Km和Umax都增加。
38.一个理想的纯化程序，随着分离纯化的迸行，比活力应增加。
39.酶活力指酶催化一定的化学反应的能力。
40.一般来说酶是具有催化作用的蛋白质，相应地蛋白质都是酶。
五、问答题
1.试比较酶与非酶催化剂的异同点。
2.解释酶作用专一性的假说有哪些?各自的要点是什么?
3.酶的习惯命名法的命名原则是什么?
4.简述酶促反应速度的影响因素?
5.在一酶促反应中，若底物浓度为饱和，并有一种抑制剂存在，问:
1)继续增加底物浓度，2)增加抑制剂浓度，反应速度将如何变化?为什么?
6.何谓Km?试比较V-[S]作图法和双倒数作图法求Km的原理及优缺点。
7.何谓共价调节酶?举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节。
8.举例说明酶的专一性及其研究意义是什么?
9.下表数据是在没有抑制剂存在或有不同浓度的抑制剂存在时测得的反应速度随底物浓度变化的情况:
|
[S]（μmol/L） |
反应速度V(μmol/min) | ||
|
无抑制剂 |
有2mmol抑制剂存在时 |
有100mmol抑制剂存在时 | |
|
3 5 10 30 90 |
10.4 14.5 22.5 33.8 40.5 |
4.1 6.4 11.3 22.6 33.8 |
2.1 2.9 4.5 6.8 8.1 |
⑴无抑制剂存在时，反应的最大速度和Km是多少?
⑵若有2mmol的抑制剂存在，反应的最大速度和Km又是多少?该抑制剂属于何种类型的抑制作用?EI复合物的解离常数是多少?
⑶若有1OOmmol的抑制剂存在，最大反应速度和Km又是多少?该种抑制剂属于何种类型的抑制作用?EI复合物的解离常数是多少?
10酶原及酶原激活的生物学意义是什么?
11.简述米氏常数Km的物理意义。
12.进行酶活力测定时应注意什么?为什么测定酶活力时以测初速度为宜?
13.为什么酶反应的酸碱催化主要不是依靠H+和OH-?酶反应中有哪些常见的亲核基团和亲电子基团?酶蛋白中既能作为质子供体又能作为质子受体的最有效又最活泼的催化基团是什么?活性中心是疏水区有何意义?
14.有一克淀粉酶制剂，用水溶解成1000毫升，从中取出1毫升测定淀粉酶活力，测知每5分钟分解0.25克淀粉，计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数?(已知淀粉酶活力单位的定义为：在最适条件下每小时分解l克淀粉的酶量称为1个活力单位。
15.简述酶的分离提纯的步骤?
16.为什么胰脏酶原激活过程中产生的肤链的C-末端氨基酸一般是精或赖氨酸?
18.碱性磷酸酶水解1-磷酸葡萄糖产生葡萄糖和磷酸。若用180标记的水作为底物，180将掺入到葡萄糖还是磷酸分子中?
19.何谓中间产物学说?有哪些证据可以说明ES中间复合物的存在?
20.胰凝乳蛋白酶的竞争性抑制剂是ß苯基丙酸盐，它可保护酶活性部位的组氨酸(His57)不被烷基化修饰，而非竞争性抑制剂却不能，为什么?
21.为什么胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和羧肽酶A都不能水解脯氨酸参与形成的肽键(—X-Pro-)?
22.当某酶的非竞争性抑制剂存在时，酶促反应的速度为无抑制剂存在时的1/11，已知Ki=0.001，求该抑制剂的浓度是多少?
23.称取25mg蛋白酶粉配制成25ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，以酪蛋白为底物，用Folin-酚比色法测定酶活力，得知每小时产生1500μg酪氨酸。另取2ml酶液，测得蛋白氮为0.2mg，若以每分种产生lμg酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，求出：①每m1酶液中所含蛋白质量及活力单位;②比活力;③l克酶制剂的总蛋白及总活力。
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